مشکل پیوندهای دی سولفید در پپتیدها

پیوندهای دی سولفید بخشی ضروری از ساختار سه بعدی بسیاری از پروتئین ها هستند.این پیوندهای کووالانسی تقریباً در تمام پپتیدهای خارج سلولی و مولکول های پروتئینی یافت می شوند.

پیوند دی سولفید زمانی تشکیل می شود که یک اتم گوگرد سیستئین یک پیوند تک کووالانسی با نیمه دیگر اتم گوگرد سیستین در موقعیت های مختلف پروتئین تشکیل دهد.این پیوندها به تثبیت پروتئین ها، به ویژه آنهایی که از سلول ها ترشح می شوند، کمک می کند.

تشکیل کارآمد پیوندهای دی سولفید شامل چندین جنبه از جمله مدیریت مناسب سیستئین ها، حفاظت از باقی مانده اسیدهای آمینه، روش های حذف گروه های محافظ و روش های جفت سازی است.

پپتیدها با پیوندهای دی سولفید پیوند زدند

ارگانیسم Gutuo دارای فناوری حلقه پیوند دی سولفید بالغ است.اگر پپتید حاوی تنها یک جفت Cys باشد، تشکیل پیوند دی سولفیدی ساده است.پپتیدها در فاز جامد یا مایع سنتز می شوند.

سپس در محلول pH8-9 اکسید شد.زمانی که دو یا چند جفت پیوند دی سولفیدی باید تشکیل شوند، سنتز نسبتاً پیچیده است.اگرچه تشکیل پیوند دی سولفیدی معمولاً در اواخر طرح مصنوعی تکمیل می شود، گاهی اوقات معرفی دی سولفیدهای از پیش ساخته شده برای اتصال یا طویل شدن زنجیره های پپتیدی سودمند است.Bzl یک گروه محافظ Cys، Meb، Mob، tBu، Trt، Tmob، TMTr، Acm، Npys و غیره است که به طور گسترده در سیمبیونت استفاده می شود.ما در سنتز پپتید دی سولفید تخصص داریم از جمله:

1. دو جفت پیوند دی سولفیدی در داخل مولکول و دو جفت پیوند دی سولفیدی بین مولکول ها تشکیل می شود.

2. سه جفت پیوند دی سولفیدی در داخل مولکول و سه جفت پیوند دی سولفیدی بین مولکول ها تشکیل می شود.

3. سنتز پلی پپتید انسولین، که در آن دو جفت پیوند دی سولفیدی بین توالی های مختلف پپتیدی تشکیل می شود.

4. سنتز سه جفت پپتید با پیوند دی سولفید

چرا گروه آمینو سیستینیل (Cys) اینقدر خاص است؟

زنجیره جانبی Cys دارای یک گروه واکنشی بسیار فعال است.اتم های هیدروژن در این گروه به راحتی با رادیکال های آزاد و گروه های دیگر جایگزین می شوند و بنابراین به راحتی می توانند با مولکول های دیگر پیوند کووالانسی ایجاد کنند.

پیوندهای دی سولفید بخش مهمی از ساختار سه بعدی بسیاری از پروتئین ها هستند.پیوندهای پل دی سولفیدی می توانند کشش پپتید را کاهش دهند، سفتی را افزایش دهند و تعداد تصاویر بالقوه را کاهش دهند.این محدودیت تصویر برای فعالیت بیولوژیکی و ثبات ساختاری ضروری است.جایگزینی آن ممکن است برای ساختار کلی پروتئین چشمگیر باشد.اسیدهای آمینه آبگریز مانند Dew، Ile، Val یک تثبیت کننده مارپیچ هستند.زیرا مارپیچ α-پیوند دی سولفیدی تشکیل سیستئین را تثبیت می کند حتی اگر سیستئین پیوندهای دی سولفیدی تشکیل ندهد.یعنی اگر تمام باقی مانده های سیستئین در حالت احیا شده (-SH، حامل گروه های سولفیدریل آزاد) بودند، درصد بالایی از قطعات مارپیچ ممکن بود.

پیوندهای دی سولفیدی تشکیل شده توسط سیستئین در برابر پایداری ساختار سوم بادوام هستند.در بیشتر موارد، پل های SS بین پیوندها برای تشکیل ساختارهای چهارتایی ضروری هستند.گاهی اوقات بقایای سیستئین که پیوندهای دی سولفیدی را تشکیل می دهند در ساختار اولیه بسیار از هم فاصله دارند.توپولوژی پیوندهای دی سولفیدی مبنایی برای تجزیه و تحلیل همولوژی ساختار اولیه پروتئین است.باقی مانده های سیستئین پروتئین های همولوگ بسیار حفظ شده اند.فقط تریپتوفان از نظر آماری بیشتر از سیستئین حفظ شد.

سیستئین در مرکز محل کاتالیزوری تیولاز قرار دارد.سیستئین می تواند واسطه های آسیلی را مستقیماً با سوبسترا تشکیل دهد.شکل احیا شده به عنوان یک "بافر گوگرد" عمل می کند که سیستئین موجود در پروتئین را در حالت کاهش یافته نگه می دارد.هنگامی که PH پایین است، تعادل به نفع شکل کاهش یافته -SH است، در حالی که در محیط های قلیایی -SH بیشتر مستعد اکسیده شدن برای تشکیل -SR است و R چیزی جز یک اتم هیدروژن است.

سیستئین همچنین می تواند با پراکسید هیدروژن و پراکسیدهای آلی به عنوان سم زدایی واکنش دهد.